Nuestra Tecnología

Nuestra Tecnología2019-05-30T12:30:06+00:00

La Plataforma IMC®

La plataforma Inmuno MultiCarrier (IMC®) es la principal tecnología patentada por Inmunova, que permite la presentación de múltiples antígenos potenciando su inmunogenicidad.

Basada en la enzima Lumazina Sintetasa de Brucella spp, consiste en un sistema modular para producir proteínas quiméricas decoradas con 10 copias de antígenos foráneos que pueden ser proteínas enteras, dominios proteicos o péptidos. Estas quimeras posibilitan presentar al sistema inmunológico los antígenos dispuestos en una conformación tridimensional altamente ordenada y estable.

La proteína tiene una estructura en solución muy compacta y es extraordinariamente resistente a la desnaturalización por agentes químicos o temperatura y también altamente resistente a la proteólisis enzimática.

La plataforma IMC® permite la presentación óptima de antígenos al sistema inmunológico. Este presentador de antígenos permitió a Inmunova desarrollar nuevas terapias para enfermedades huérfanas, como un antisuero que podría evitar la progresión al Síndrome Urémico Hemolítico (SUH) de las infecciones intestinales con Escherichia coli y está siendo evaluado en un estudio clínico.

Además, por sus características, esta tecnología es también muy útil como plataforma de vacunas, ya que su aplicación en nuevas vacunas recombinantes permite la inmunización contra enfermedades o agentes patógenos y mejora sustancialmente las opciones actualmente disponibles.

Ventajas de la tecnología IMC®

Inmunova cuenta con la capacidad de diseñar y producir inmunógenos a medida. Para esto genera proteínas quiméricas acoplando el antígeno de interés a su plataforma IMC®.

Esta tecnología permite múltiples ventajas:

  • Inducción de respuesta inmune innata y adaptativa contra los antígenos co-administrados.
  • Ruptura de la tolerancia inmunológica de antígenos propios.
  • Gran capacidad y versatilidad de carga. El sistema es capaz de acomodar dominios de proteínas, proteínas completas, péptidos, polisacáridos u otras entidades químicas.
  • Sistema que permite el diseño de vacunas multivalentes.
  • Se puede utilizar como un adyuvante para mejorar las vacunas ya presentes en el mercado y/o carrier de epítopes inmunodominantes.
  • Capacidad de ser administrada por diferentes vías (nasal, inyección de alta presión, oral).
  • Eficacia cuando se la utiliza en su formulación como proteína y como vacuna en base a ADN.
  • Inducción de altos títulos de anticuerpos específicos y respuesta mediada por células inmunes.
  • Inducción de la respuesta CTL: importante en infecciones con virus intracelulares y para la erradicación de tumores.
  • Alta estabilidad que facilita el almacenamiento y el transporte.

Trabajos publicados

Development of a anti-Shiga toxin product for prevention of the hemolytic uremic syndrome”Hiriart Y, Pardo R, Bukata L, Lauché C, Muñoz L, Colonna M, Goldbaum F, Sanguineti S, Zylberman V. Medicina. 2018;78(2):107-112.

 

«Development of camelid single chain antibodies against Shiga toxin type 2 with therapeutic potential against Hemolytic Uremic Syndrome». Mejias M, Hiriart Y, Lauché C, Fernandez-Brando RJ, Pardo R, Bruballa A, Ramos MV, Goldbaum FA, Palermo M and Zylberman V. Scientific Reports, 6: 24913. 2016

“Protection of mice against Stx2-associated damage by maternal immunization with BLS-Stx2B chimera” Mejias MP, Cabrera G, Fernández-Brando RJ, Baschkier A, Ghersi G, Abrey-Recalde MJ, Miliwebsky E, Meiss R, Goldbaum FA, Zylberman V, Rivas M, Palermo MS. Infection and Immunity (82-4, 1491-1499) 2014.

Immunization with a chimera between the B subunit of Shiga toxin type 2 and Brucella lumazine synthase confers total protection against Shiga toxins” Mejias MP, Ghersi G, Craig PO, Panek CO, Bentancor LV, Goldbaum FA, Zylberman V and Palermo MS. Journal of Immunology 191(5):2403-2411, 2013.

Polymeric Display of Proteins through High Affinity Leucine Zipper Peptide Adaptors” Craig PO, Alzogaray V and Goldbaum FA. Biomacromolecules, 13(4):1112-1121, 2012.

“Multiple display of a protein domain on a bacterial polymeric scaffold” Craig, P. O., Berguer,  P. M., Ainciart, N., Zylberman, V., Thomas, M. G , Martinez Tosar,  L. J., Bulloj,  A., Boccaccio, G.L. and Goldbaum, F. A. Proteins, Structure, Function and Bioinformatics 1;61(4):1089-100, 2005.

“Brucella spp. lumazine synthase: a novel antigen delivery system” Sciutto, E., Toledo, A.,  Cruza, C., Rosas, G., Meneses, G., Laplagne, D., Ainciart, N., Cervantes, J., Fragoso, G. and Goldbaum, F. A. Vaccine 23(21):2784-90, 2005.

Engineering of a polymeric bacterial protein as a scaffold for the multiple display of peptides” Laplagne, D. A., Zylberman, V., Ainciart, N., Steward M. W., Sciutto, E., Fossati, C. A. and Goldbaum, F. A. Proteins, Structure, Function and Bioinformatics 57(4):820-828, 2004.

High order quaternary arrangement confers increased stability to Brucella spp. lumazine synthase” Zylberman,V., Craig, P., Klinke S., Braden, B.C., Cauerhff A. and Goldbaum F. A. Journal of Biological Chemistry, 279(9):8093-8101, 2004.

Patentes

Isolated chimeric proteins of modified lumazine synthase. PCT WO 2005/121330, Diciembre 2005. Fernando Alberto Goldbaum, Diego Andres Laplagne, Vanesa Zylberman, Patricio Craig, Paula Mercedes Berguer, Natalia Ainciart,  Carlos Alberto Fossati, Carlos  Alejandro Velikovsky, Juliana Cassataro,  Guillermo Giambartolomei.

“Chimeras of Brucella lumazine synthase and beta subunit of AB5 toxins”, filed on May 26, 2014, under No. PCT/IB2014/061731, Goldbaum, Fernando; Zylberman, Vanesa; Craig, Patricio; Ghersi, Giselle; Palermo, Marina; Mejías, Pilar; Bentancor. Titulares Inmunova S.A. / Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas (CONICET).

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